大阪大学大学院理学研究科の今田 勝巳教授、生命機能研究科の南野 徹准教授らは、細菌の蛋白質分泌装置（III型分泌装置）で働くATP加水分解酵素と固定子の複合体構造を原子レベルで明らかにしました。III型分泌装置は、病原因子となる蛋白質を細胞に送り込むいわば細菌の「毒針」で、感染に必須の構造体であることから世界中で研究が行われていますが、分泌のしくみはよくわかっていませんでした。本研究で解明したこの構造から、III型分泌装置が、生物に普遍的にみられるATP合成酵素やV型ATPアーゼの祖先型に相当することが示されました。　

本研究成果により、III型分泌のしくみを解明し、病原蛋白質の輸送を阻害する薬剤を開発できれば、細菌を殺さず病原性のみを奪い、副作用が少なく耐性菌のできにくい感染症薬剤開発につながると期待されます。また、がんや骨粗しょう症治療の標的となっているV型ATPアーゼの研究にも役立つことにも期待できます。

本研究成果は米国科学誌「米国アカデミー紀要（Proceedings of the National Academy of Sciences）」の電子版で2016年3月14日（月）の週に（米国東部時間）公開されます。

図：細菌べん毛

サルモネラや大腸菌は菌体から生えた数本のべん毛を回転させて泳ぎます。それぞれのべん毛の根元には回転モーターがあります。左はサルモネラの電子顕微鏡写真（スケールバーは2 mm）。 右はべん毛の模式図（CM：細胞膜； PG：ペプチドグリカン層； OM：外膜）。

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